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David Biological biology of transport vesicle and organelle biogenesis Descobrindo as bases estruturais e moleculares do tráfego de membrana alo Na via endocítica. As proteínas transmembranares são movidas entre organelas em vesículas de transporte, um processo essencial para células eucarióticas. Os defeitos nas vias do tráfico de vesículas levam a uma ampla gama de efeitos fisiopatológicos. Tomamos uma abordagem de análise estrutural e funcional combinada para dissecar os mecanismos que controlam esse processo. A carga é ordenada na membrana curva de uma vesícula formadora e, uma vez que a deformação da membrana é completada, as cavidades vesiculares da membrana doadora. Posteriormente, ele é transportado para e depois se funde com a membrana alvo. As capas de proteínas que cercam uma vesícula de transporte possuem auto-montagem, deformação da membrana e funções de reconhecimento de carga. A seleção de carga é mediada pela ligação direta dos componentes do revestimento aos determinantes nas porções citostáticas da carga transmembranar. Nas vesículas endocíticas revestidas com clatrina (CCV), os determinantes do motivo de reconhecimento mais utilizados são Yxx e ExxxLL, que são reconhecidos pelo adaptador de clathrin AP2. A deformação da membrana é conseguida através de uma combinação da inserção de hélices na bicamada de membrana e aglomeração molecular. Nos CCVs endocíticos, o adaptador de clatrina CALM desempenha um papel central neste processo, juntamente com o AP2 e as proteínas que protegem o domínio de barreira da membrana. SNAREs são proteínas integradas na membrana, que fornecem especificidade e energia para o transporte de eventos de fusão de vesículas e organelas. Os SNARE adequados devem ser ativamente classificados em vesículas de transporte para permitir que as vesículas se fundam com o organelo alvo desejado e também para retornar os SNAREs que são necessários para os subsequentes eventos de transporte de vesículas para a localização correta. Estes eventos de reconhecimento, que ocorrem em paralelo com a seleção de carga padrão, são principalmente mediados pelo reconhecimento direto e altamente específico das regiões dobradas de SNAREs por componentes de vesícula. Em colaboração com outros grupos no CIMR e em outros lugares, investigamos as estruturas e funções das proteínas que controlam o transporte da vesícula e da organelleorganelle através da regulação da atividade de fusão da membrana mediada pelo SNARE, da localização SNARE e dos eventos de ligação à membrana. Um exemplo desse estudo é o nosso trabalho no SNARE VAMP7 e seu parceiro de ligação, a proteína VARP associada ao Retromer-Coat. Documentos-chave: Miller SE, Mathiasen S, Bright NA, Pierre F, Kelly BT, Kladt N, Schauss A, Merrifield CJ, Stamou D, Hning S amp Owen DJ. CALM regula o tamanho da vesícula revestido com Clathrin e a maturação por detecção e condução direta da curvatura da membrana. Dev. Cell 3, 163175 (2015). Kelly BT, Graham SC, Liska N, Dannhauser PN, Hning S, Ungewickell EJ amp Owen DJ. O AP2 controla a polimerização de clatrina com um interruptor ativado por membrana. Science 345, 459463 (2014). Hesketh GG, Prez-Dorado I, Jackson LP, Wartosch L, Schfer IB, Gray SR, McCoy AJ, Zeldin OB, Garman EF, Porto ME, Evans PR, Seaman MN, Luzio JP amp Owen DJ. O VARP é recrutado para endossomas por interação direta com retromer, onde juntos eles funcionam na exportação para a superfície celular. Dev. Cell 29, 591606 (2014). Kent, H. M. Evans, P. R. Schfer, I. B. Gray, S. R. Sanderson, C. M. Luzio, J. P. Peden, A. A. E Owen, D. J. Base estrutural da classificação intracelular do SNARE VAMP7 pelo complexo do adaptador AP3. Dev Cell 22, 979988 (2012). Jackson, L. P. Lewis, M. Kent, H. M. Edeling, M. A. Evans, P. R. Duden, R. e Owen, D. J. Base molecular para o reconhecimento de motivos de tráfico de dilysina pela COPI. Dev Cell 23, 12551262 (2012). Miller, S. E. Sahlender, D. A. Graham, S. C. Hning, S. Robinson, M. S. Peden, A. A. E Owen, D. J. A base molecular para a endocitose de pequenos R-SNAREs pelo adaptador de clatrina CALM. Cell 147, 11181131 (2011). Jackson, L. P. Kelly, B. T. McCoy, A. J. Gaffry, T. James, L. C. Collins, B. M. Hning, S. Evans, P. R. e Owen, D. J. Uma mudança conformacional em larga escala casou o recrutamento de membrana para a ligação de carga no complexo AP2 de adaptador de clatrina. Cell 141, 12201229 (2010). Collins, B. M. McCoy, A. J. Kent, H. M. Evans, P. R. e Owen, D. J. Arquitetura molecular e modelo funcional do complexo Endocítico AP2. Cell 109, 523535 (2002). Inglês simples A carga de proteína é movida para os locais corretos dentro das células em veículos de transporte especiais ou vesículas. A formação destas vesículas de transporte e a embalagem de proteínas dentro delas é um processo cuidadosamente orquestrado. Queremos entender como a carga é selecionada para o transporte, incluindo os sinais gerais que especificam o transporte de muitas proteínas de carga com uma função amplamente variável, bem como as que especificam a seleção de carga altamente especializada, como as proteínas SNARE (que, em última instância, permitem que as vesículas de transporte entreguem suas Cargas gerais para o destino correto). Pretendemos compreender como isso funciona através do estudo detalhado da estrutura protéica, seguida da análise de como diferentes mutações afetam o transporte e a função das proteínas nos ensaios dos tubos de ensaio e nas células. Como o tráfego de membrana vai mal em doenças neurológicas e imunes, este trabalho tem implicações importantes para a nossa compreensão tanto do desenvolvimento normal como da doença.